Estudiamos mediante Dinámica Molecular (MD) la agregación de dos mini proteínas como el TRP-cage (TRP) en condiciones de pH neutro y con solvente explícito. Los resultados corresponden a dos sistemas diferentes, el primero con 3952 moléculas de agua en presencia de un TRP y el segundo con 7654 moléculas de agua y dos TRPs. Ambos sistemas fueron simulados en ensambles NVT y NPT a T=300 K y P=1 bar. Los resultados muestran la formación de dímeros estables en tiempos de simulación cortos. Los análisis hechos a partir de la superficie accesible al solvente muestran que el mecanismo principal o impulsor de la formación de estos dímeros a pH neutro es la interacción de tipo hidrofóbica entre distintos sectores de la proteína (aminoácidos hidrofóbicos).